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Enzym


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Ein Enzym (von griech. : en „in“ und griech: zyme „Sauerteig“) auch Ferment ist ein biochemischer Katalysator der hilft ein Substrat ( Edukt ) zu spalten oder anderweitig zu verändern. Enzym erleichtert die dafür nötige Reaktion indem die Aktivierungsenergie herabsetzt die stets überwunden werden muss es überhaupt zu einer Stoffumsetzung kommt. Das nimmt an der biochemischen Reaktion teil geht den umzusetzenden Stoffen sogar eine vorübergehende Verbindung Enzym-Substrat-Komplex ) ein wird aber durch die Reaktion verändert. Es sind heute über 2.000 verschiedene bekannt.

Die meisten Enzyme sind ihrer chemischen nach Eiweiße ( Proteine ). Doch auch Ribonukleinsäuren (RNA) können als Ribozyme katalytisch wirksam In den Frühzeiten der chemisch-biologischen Evolution waren einfach gebaute RNA-Moleküle die den Polymerasen ähnelten offenbar die einzigen Biokatalysatoren.

Für die katalytische Wirksamkeit eines Protein-Enzyms das so genannte aktive Zentrum verantwortlich das aus besonders gefalteten Teilen Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen des Enzymmoleküls besteht. spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt dass das Zentrum mit einem passenden Substrat in Kontakt kann. ( Schloss-Schlüssel-Prinzip )

Inhaltsverzeichnis

Einteilung

Man unterscheidet nach ihrer Struktur 3 von Enzymen:

1. reine Protein-Enzyme

  • Das aktive Zentrum wird bei ihnen von Aminosäure-Resten gebildet. Zu dieser Gruppe von Enzymen die Hydrolasen die ein Substrat hydrolytisch spalten.

Neben diesen reinen Protein-Enzymen gibt es Enzyme mit einem reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteil ( Cofaktor ). Der Cofaktor eines Enzyms kann entweder anorganisches Ion sein (z.B. ein Eisen - oder Mangan -Ion) oder ein komplexeres organisches Molekül das Coenzym nennt. Einige Enzyme benötigen sowohl ein als auch ein oder mehrere Metallionen für Aktivität. Der Cofaktor kann dauerhaft oder nur mit dem Proteinanteil des Enzyms verbunden sein. unterscheidet man:

2. Enzyme mit fest und dauerhaft prosthetischer Gruppe

  • Ihr aktives Zentrum wird von einem Nicht-Protein-Molekül so genannten prosthetischen Gruppe gebildet. Hierbei kann es sich z.B. einen Vitamin -Abkömmling handeln.
3. Holoenzyme bestehend aus einem Apoenzym und einem Coenzym ( Cosubstrat )
  • Das Apoenzym ist der blanke Proteinanteil das oder Cosubstrat ein abspaltbarer Cofaktor. Das Holoenzym der Komplex aus Apo- und Coenzym der vorübergehend gebildet wird.

Der Proteingehalt ist verantwortlich für die Substratspezifität und für die Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität) eines Enzyms das heißt er darüber welche Stoffe überhaupt umgesetzt werden und von den zahlreichen möglichen Reaktionen das Substratmolekül

Die Enzymaktivität einer der Parameter der Enzymkinetik ist von äußeren Faktoren abhängig. Temperaturerhöhung die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu steigern nur dann wenn durch die erhöhte Temperatur Enzymproteine nicht denaturiert werden. Auch pH-Wert-Änderungen haben einen Einfluss die Enzymaktivität.

Ein immoblilisiertes Enzym ist ein Enzym das chemisch oder Adsorption an ein Trägermaterial oder durch Einschluss Membranen oder Mikrokapseln gebunden sind. Letztere sind das Enzym undurchlässig aber erlauben trotzdem einen Austausch von Substrat und Produkt.

Vorteile: Garantiert längere Halbwertszeit (der Enzymaktivität) Abtrennung von Reaktionsprodukt kontinuierliche Arbeitsweise

Nachteile: Herstellungskosten Aktivitätsverlust Massentransfer limitiert.

Man unterscheidet grob zwischen 3 verschiedenen

  • Adsorption : Bei dieser Technik adsorbieren die Enzyme Trägermaterial mit grossen Oberflächen (z.B. Silicagele modifizierte oder werden über ionische Kräfte zwischen der und geladenen Gruppen des Enzyms gebunden.

  • Kovalente Bindung : Bei dieser Technik findet eine echte zwischen der Trägeroberfläche und dem Enzym statt. wird ein aktivierter Träger verwendet der mit Gruppen der Aminosäuren reagiert.

  • Immobiliserung durch Einschluss : Hier werden durch gezielte Polymerisation die in eine kugel- oder schlauch-förmige Matrix Mikrokapseln Membranen eingeschlossen.

Vorkommen und Verwendung

In unserem Körper wirken Hunderte von Enzymen. Fehlt ein Enzym oder ist es durch Vitaminmangel nicht aktiv kann es zu Stoffwechselstörungen kommen. Enzyme werden aber auch von Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man Lipasen fettspaltende Enzyme zur Erhöhung der Reinigungsleistung Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit ein Enzym aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden.
In der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung um Krankheit zu heilen.
Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl Acetylsalicylsäure die das Enzym Cyclooxigenase hemmt und u.a. schmerzlindernd wirkt.
Die Diagnostik verwendet Enzyme um Krankheiten zu entdecken. Teststreifen für Diabetiker ist zum Beispiel ein Enzymsystem dass Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert dessen Gehalt gemessen kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen.
Viele Vergiftungen sind auf die Hemmung Enzymen zurück zu führen. Die meisten Schwermetalle wirken giftig durch ihre hemmende Wirkung Enzyme. Auch das wohl bekannteste Gift Cyankali wirkt indem ein Enzymsystem gehemmt wird.

Klassifikation

Es werden nach ihrer Funktion sechs von Enzymen unterschieden:

1. Oxidoreduktasen die Redoxreaktionen katalysieren. Beispiele: Alkoholdehydrogenase Pyruvatdehydrogenase.

2. Transferasen die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen z.B. Pyruvatkinase.

3. Hydrolasen die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten. Beispiele: Glycosidasen Peptidasen Esterasen.

4. Synthasen auch Lyasen genannt die die Synthese komplexerer Produkte einfachen Substraten katalysieren allerdings ohne Spaltung von ATP . Beispiel: Fumarase.

5. Isomerasen die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen. Beispiel: Epimerase.

6. Synthetasen oder Ligasen die die Bildung von Substanzen katalysieren chemisch komplexer sind als die benutzten Substrate im Unterschied zu den Synthasen nur unter d.h. ATP-Spaltung enzymatisch wirksam sind. Beispiel: Pyruvatcarboxylase.

Nomenklatur

Die IUPAC und International Union of Biochemistry and Biology haben zusammen eine Nomenklatur der Enzyme die diese heterogene und zahlreiche Vertreter enthaltende der Moleküle klassifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien Nomenklatur:
  • Enzymnamen enden auf -ase wenn es nicht um mehrere Enzyme in einem System ( Bsp: HydrolASE )
  • Der Enzymnamen soll erklärend sein also Reaktion die das Enzym katalysiert beschreiben ( Bsp: Cholinesterase: Enzym dass die Estergruppe in Cholin hydrolysiert )
  • Der Enzymnamen soll seine Klassifikation (s.o.) (Bsp: CholinESTERASE)

Außerdem wurde ein Codesystem entwickelt in die Enzyme unter einem bestimmten Zahlencode zu sind. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein Auffinden das angegebenen Enzymcodes. Allerdings lassen die nicht auf die Reaktion die das Enzym zurückschliessen. Dies ist mit dem Namen wenn nach obigen Regeln entwickelt wurde möglich.
Probleme der Nomenklatur ergeben sich z.B. Enzymen die mehrere Reaktionen katakysieren. Zu ihnen deshalb manchmal mehrere Namen.
Einige Enzyme tragen Trivialnamen die nicht lassen dass es sich bei der genannten um Enzyme handelt. Da diese Namen aber breite Verwendung finden wurden diese Namen übernommen. Bsp: Trypsin Pepsin Verdauungsenzyme des Menschen
weitere Informationen zur Nomenklatur von Enzymen: [1]

Enzymhemmung

Die Wirksamkeit eines Enzyms lässt sich unterschiedliche Weise unterbinden wir unterscheiden die reversible von der irreversiblen Inaktivierung.

Man unterscheidet vier Formen der Enzymhemmung:

1. Kompetitive Hemmung:

Das Substrat konkurriert mit dem Hemmstoff ( Inhibitor ) um die Bindung an das Enzym. gibt es zwei verschiedene mögliche Mechanismen:
 a) Substrat und Hemmstoff binden beide das aktive Zentrum des Enzyms. b) Substrat Hemmstoff binden an verschiedenen Stellen im Enzym führt die Bindung des einen zu einer welche die Bindung des anderen verhindert.  
Der Inhibitor ist nicht umsetzbar und dadurch die Enzymarbeit. Nur bei ausreichend hoher bleibt das Enzym gehemmt. Nimmt die Konzentration Hemmstoffes ab und die Substratkonzentration zu kann Substrat vom Enzym gespalten werden.

2. Unkompetitive Hemmung:

Der Hemmstoff kann ausschließlich an den Enzym-Substratkomplex nicht an das freie Enzym. Bindung des verhindert die katalytische Umsetzung des Substrates zum

3. Nichtkompetitive Hemmung:

Der Hemmstoff bindet sowohl an das freie als auch an den Enzym/Substrat-Komplex. Der Enzym/Substrat/Inhibitor-Komplex katalytisch inaktiv.

4. Partiell-nichtkompetitive Hemmung:

Wie bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet auch der Hemmstoff sowohl an das freie Enzym auch an den Enzym/Substrat-Komplex. Jedoch wird der des Substrates nicht komplett verhindert sondern nur Dies ist der allgemeinste Fall der Enzymhemmung übrigen Hemmtypen sind Spezialfälle die sich ergeben einige Reaktionskonstanten 0 werden.

Regulation der Enzymaktivität im Organismus:

Im einfachsten Fall wird die Enzymaktivität die Konzentration von Substrat und Produkt (welches kompetitiver Hemmstoff wirkt) bestimmt.

In vielen Fällen ist jedoch eine Kontrolle erforderlich. Dies kann erfolgen durch die Bindung von kleinen Molekülen an das Enzym B. Phosphatgruppen. Dies führt durch Konformationsänderung zur oder Inaktivierung des Enzyms.

Bei der allosterischen Regulation bestehen die aus mehreren Untereinheiten (entweder gleichen oder auch Proteinmolekülen). Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das verändern.

Bei allosterische Enzymen wird die Umsatzgeschwindigkeit Funktion der Substratkonzentration nicht durch eine Hyperbel sondern durch eine sigmoide (S-förmige) Kurve beschrieben Allosterische Effekte ändern die Steigung dieser Kurve. kann die Änderung durch Bindung des Substrates Effekt) oder durch andere Moleküle (heterotroper Effekt)

Feedback Hemmung entsteht wenn das Produkt Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis .

Weblinks




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