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Glutamat-Rezeptor


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Glutamat-Rezeptoren sind Transmembranproteine in der Membran von Neuronen die spezifisch den Neurotransmitter Glutamat binden. Besonders groß ist ihre Dichte der postsynaptischen Membran glutamaterger Synapsen .

Es gibt ionotrope und metabotrope Glutamat-Rezeptoren.

Ionotrope Glutamat-Rezeptoren

Zu den ionotropen Glutamat-Rezeptoren gehören AMPA-Rezeptoren und Kainat-Rezeptoren. Sie unterscheiden sich im Aufbau Sequenz ihrer Untereinheiten sowie ihren spezifischen Bindungs- und Leitungseigenschaften.

Abb. 1 Struktur der GluR-Untereinheit

AMPA-Rezeptoren
Ihren Namen verdanken die AMPA-Rezeptoren dem Agonisten AMPA (α-Amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazol-Propionsäure; engl. acid ) mit dem sie spezifisch aktiviert werden AMPA-Rezeptoren sind die verbreitetsten Transmitter-Rezeptoren im ZNS . Sie bilden Kationenkanäle die die schnelle des postsynaptischen Stroms vermitteln. Ihre Aktivierung ruft in der postsynaptischen Membran für eine Dauer wenigen Millisekunden hervor.

AMPA-Rezeptoren sind aus vier Untereinheiten mit Molekülgewicht von je ca. 100 kDa aufgebaut. Sequenzhomologie zwischen den Untereinheiten beträgt etwa 70%. gibt vier verschiedene AMPA-Rezeptor-Untereinheiten die mit GluR1-4 auch mit GluRA-D bezeichnet werden.
Die einzelne Untereinheit besteht aus rund Aminosäuren. Der N-Terminus des Proteins liegt dabei der C-Terminus intrazellulär. Die Polypeptidkette durchquert die drei Mal und bildet in der Membran der intrazellulären Seite her eine Schleife. Die der vier Untereinheiten bilden gemeinsam den Ionenkanal (s. Abb.1).
Die GluR-Untereinheiten kommen in jeweils zwei den sogenannten " Flip "- oder " Flop "-Formen vor. Sie unterschieden sich durch die bzw. Anwesenheit eines alternativ gespleißten Exons . Es resultiert in 38 Aminosäureresten die letzten Transmembrandomäne vorangestellt sind. Die Flip -Formen der GluR-Untereinheiten bedingen einen langsamer desensitisierenden Strom durch den AMPA-Rezeptor als die Flop -Formen.
Die Ionenspezifität der AMPA-Rezeptoren (d.h. ihre Leitfähigkeit für Natrium - Kalium - oder Calcium -Ionen) hängt von der Kombination der Untereinheiten denen sie zusammengesetzt sind ab. Im Gegensatz GluR2 sind GluR1 GluR3 und GluR4 generell für Calcium-Ionen. Die GluR2-Untereinheit ist nur dann für Calcium-Ionen wenn in der zweiten Transmembrandomäne Glutamin gegen Arginin durch das Enzym Adenosindeaminase ausgetauscht wird. In der Regel GluR2 enthaltende AMPA-Rezeptoren nicht permeabel für Calcium-Ionen.
Die GluR2-Untereinheit ist auch für die zwischen Membranpotential und Strom durch den AMPA-Rezeptor Der Strom durch Rezeptoren ohne GluR2 ist auswärts rektifizierend . Das bedeutet dass nur bei negativen des Membranpotentials ein Strom durch den Ionenkanal fleißt jedoch bei positiven. In Anwesenheit von GluR2 die Strom-Spannungs-Beziehung von AMPA-Rezeptoren dagegen linear.

AMPA-Rezeptoren sind wichtig für die synaptische Plastizität . An vielen Synapsen wie z.B. im Hippokampus oder im Kleinhirn wird die Dichte der AMPA-Rezeptoren in postsynaptischen Membran abhängig von der Aktivität der reguliert. Weniger AMPA-Rezeptoren bedeuten dabei eine Abnahme Übertragunsstärke mehr eine Zunahme derselben.




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