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NachrichtenLexikonProtokolleBücherForenDonnerstag, 24. April 2014 

Michaeliskonstante


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Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit der ein Substrat umgesetzt werden kann ( Aktivität ) und der Stärke mit der es wird ( Affinität ). Der Zusammenhang zwischen diesen Größen ist der Michaelis-Menten-Theorie .

Michaeliskonstante

Der eigentliche Affinitätsparameter die Michaeliskonstante (auch Km-Wert genannt) ist für jedes Enzym und von ihm umgesetzen Substrat eine charakteristische Größe. hat die Dimension einer Konzentration (mol/l) und ist als diejenige Substratkonzentration verstehen bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit erreicht

  • je niedriger der Km-Wert desto höher Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
  • der Km-Wert wurde nach Michaelis-Menten als Dissoziationskonstante des Enzym-Substratkomplexes verstanden nach und Haldane wird auch der zweite Zerfallsweg Enzym-Substrat-Komplexes (ES) die enzymatische Reaktion berücksichtigt. Siehe: Affinität .

Bei kooperativ arbeitenden Proteinen ändert sich die Affinität des Beladungsvorganges. Hier sind zur Beschreibung mindestens Km- (bzw. Kd-) Werte erforderlich.

siehe auch: Kooperativität Allosterie

Weblink

Michaeliskonstante (eng.)



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