Dieser Artikel von Wikipedia ist u.U. veraltet. Die neue Version gibt es hier. Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit der ein Substrat umgesetzt werden kann ( Aktivität ) und der Stärke mit der es wird ( Affinität ). Der Zusammenhang zwischen diesen Größen ist der Michaelis-Menten-Theorie .
Der eigentliche Affinitätsparameter die Michaeliskonstante (auch Km-Wert genannt) ist für jedes Enzym und von ihm umgesetzen Substrat eine charakteristische Größe. hat die Dimension einer Konzentration (mol/l) und ist als diejenige Substratkonzentration verstehen bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit erreicht
je niedriger der Km-Wert desto höher Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
der Km-Wert wurde nach Michaelis-Menten als Dissoziationskonstante des Enzym-Substratkomplexes verstanden nach und Haldane wird auch der zweite Zerfallsweg Enzym-Substrat-Komplexes (ES) die enzymatische Reaktion berücksichtigt. Siehe: Affinität .
Bei kooperativ arbeitenden Proteinen ändert sich die Affinität des Beladungsvorganges. Hier sind zur Beschreibung mindestens Km- (bzw. Kd-) Werte erforderlich.