Michaelis-Menten-Theorie

Im allgemeinen sind Enzyme in der schwankende Substratkonzentrationen auszugleichen d.h. ein Fließgleichgewicht (´steady state´) dadurch einzustellen dass sie Tätigkeit dem Angebot anpassen. Ausnahmen hiervon bestätigen Regel und dann aus naheliegenden Gründen. So es zwei Glucose -umwandelnde Enzyme die Glucokinase der Leber und die Hexokinase des Während erstere dazu beiträgt schädliche Schwankungen des Blutzuckerspiegels auszugleichen arbeitet die zweite stets an Leistungsgrenze. Dadurch wird besonders unter Mangelbedingungen vorrangig Hirn mit Energie versorgt. Anders gesagt: dieses findet auch in Notsituationen stets noch Glucose also mit maximaler Effizienz. So plausibel diese erscheint sie benötigt doch eine etwas eingehendere nicht zuletzt um damit die Leistung von Michaelis und Maud Menten zu würdigen.

Inhaltsverzeichnis

1 Sättigung: das Phänomen 2 theoretische Begründung 3 Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen Km und 4 Weblinks

Sättigung: das Phänomen

theoretische Begründung

k ₁ und k _-1 sind die Geschwindigkeitskonstanten für die Assoziation E und S bzw. die Dissoziation des ES. k ₂ und k _-2 sind die entsprechenden Konstanten für die zum Produkt bzw. die Rückreaktion zum Substrat. Rückreaktion findet unter den Bedingungen der Enzymkinetik unmittelbar nach Mischung der Komponenten E und noch nicht statt (siehe " Fließgleichgewicht ). Ferner wird die Umwandlung von ES EP (und nicht die spontane Freisetzung von gemessen so dass die folgende Vereinfachung gerechtfertigt

Hierin ist k ₂ ein Maß der maximalen Rektionsgeschwindigkeit bei ( V _max ) auch Wechselzahl molekulare Aktivität ´turnover number´ k _cat genannt (k _cat = V _max / [Eo]). Die Michaeliskonstante das ist die Substratkonzentration bei der Halbsättigung vorliegt (die Umsatzgeschwindigkeit also v = V _max /2 beträgt) ergibt sich dann zu

(Michaelis-Menten Fall gegeben wenn k ₂ << k ₁ ) oder allgemeiner zu

(Briggs Haldane Situation [Zerfallswege von ES Bildungsweg von ES] für den Fall dass ₂ gegenüber k ₁ nicht vernachlässigt werden kann)

Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen K _m und V _max

Die Sättigungsfunktion eines “Michaelis-Menten Enzyms” lässt unter Verwendung der Parameter K _m und V _max wie folgt formulieren:

Dies ist die Michaelis-Menten Beziehung d.h. die Gleichung einer Hyperbel mit folgenden in der Abbildung gezeigten Eigenschaften:

• Ihre Tangenten entsprechen den Werten V _max (realer Ast) und K _m (imaginärer Ast gestrichelt);

• gleicht die Substratkonzentration [S] dem K _m -Wert so liegt die Hälfte des ursprünglich Enzyms [Eo] in Form des Enzym-Substrat-Komplexes [ES] vor die andere Hälfte ist frei [E];

• da die Sättigung asymptotisch angenähert wird hierzu Substratkonzentrationen erforderlich die mehr als dem K _m -Wert entsprechen. Im Umkehrschluss gilt:

• hat man für ein Enzym eine gemessen d.h. die Umsatzgeschwindigkeit v als Funktion Substratkonzentration [S] bestimmt so lassen sich daraus _max (die Aktivität) und K _m (die reziproke Affinität ) ableiten. Ein relativ neues einfaches und präzises Verfahren zu diesem Zweck ist die Auftragung ( Enzymkinetik ).

• Inhibitoren darunter wichtige Medikamente und Gifte ändern Eigenschaften von Enzymen und können mit den eingeführten Methoden näher charakterisiert und in ihrer besser verstanden werden:

• ´kompetitive´ Inhibitoren erhöhen den K _m -Wert;
• ´unkompetitive´ Inhibitoren erniedrigen sowohl V _max als auch den K _m -Wert(!);
• Inhibitoren vom Mischtyp erhöhen den K _m -Wert und erniedrigen V _max
• als Sonderfall des Mischtyps hat der Inhibitor zu gelten der ausschließlich den V _max -Wert erniedrigt; bei Einsubstrat-Enzymen kommt er (entgegen Auffassung) nicht vor.

Unter Enzymkinetik finden sich weitere Merkmale dieser Inhibitionstypen.

Weblinks

• http://www.chemieunterricht.de/dc2/rk/mm-histo.htm
• http://www.net-lexikon.de/Michaelis-Menten-Theorie.html

Bücher zum Thema Michaelis-Menten-Theorie

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