Studium, Ausbildung und Beruf

web uni-protokolle.de
 powered by
NachrichtenLexikonProtokolleBücherForenMontag, 17. Dezember 2018 

Protein


Dieser Artikel von Wikipedia ist u.U. veraltet. Die neue Version gibt es hier.
Proteine oft auch Eiweiße genannt sind Makromoleküle die neben Kohlenstoff Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff und manchmal auch Schwefel enthalten. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine nämlich 20 Arten von Aminosäuren. Das heißt: Proteine aus langen Ketten von Aminosäuren die durch Peptidbindungen verbunden sind. Meist sind Hunderte oder von Aminosäuren miteinander verknüpft.

Der Name Protein wurde 1839 von Geradus Johannes Mulder vom griechischen protos ('erstes wichtigstes') oder proteuo ('ich nehme den ersten Platz ein') um dadurch die Bedeutung der Proteine für Leben zu unterstreichen.

Inhaltsverzeichnis
1 Weblinks

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus vielfältig. Einige Beispiele:
  • Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und Beschaffenheit von Geweben z.B. Haarstruktur.
  • Als Enzyme beschleunigen sie chemische Reaktionen.
  • Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
  • In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und so für die Kontraktion der Muskeln und für Bewegung.
  • Hämoglobin ist ein Transportprotein das im Blut den Sauerstofftransport zuständig ist.

Räumlicher Aufbau

Der Aufbau der Proteine d.h. die der Aminosäuren ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNS) kodiert. In den Ribosomen wird diese Information verwendet um aus Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen wobei die Aminosäuren einer ganz bestimmten von der DNS vorgegebenen verknüpft werden. Ist diese Synthese abgeschlossen werden meisten Proteine posttranslational noch modifiziert. Dies kann geschehen dass Stücke der Proteinsequenz herausgeschnitten werden durch limitierte Proteolyse oder auch dadurch dass Seitengruppen spezieller Aminosäuren durch chemische Gruppen modifiziert Eine sehr häufige Reaktion stellt die Anfügung Phosphatgruppe dar die bei einer Vielzahl von eine wichtige Rolle spielt. Bislang sind in Literatur mehr als 200 unterschiedliche chemische Gruppen die an Proteine angefügt werden können und ihre Eigenschaften modifizieren. Für die Wirkungsweise der ist aber auch ihr räumlicher Aufbau wichtig. lässt sich die Struktur der Proteine auf Betrachtungsebenen beschreiben:

  • Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der Aminosäuren d.h. die Aminosäuresequenz wie sie die der DNS gespeicherte Information vorgibt bezeichnet.
  • Die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins als Sekundärstruktur bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden alpha-Helix beta-Faltblatt beta-turn und ungeordneten so genannten random-coil-Strukturen . Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
  • Die schraubenförmigen oder zickzackähnlichen Ketten sind wiederum gewunden und exakt räumlich angeordnet wodurch sich Tertiärstruktur also die endgültige räumliche Struktur eines Proteinmoleküls ergibt. Die physikalischen Kräfte durch die räumliche Struktur stabilisiert wird bilden sich vor zwischen den Seitenketten von nahe beieinander stehenden aus. Dazu gehören kovalente Bindungen zwischen 2 aber vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die genannten Wasserstoffbrückenbindungen und zusätzlich hydrophobe ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.
  • Bei vielen Funktionen im Körper arbeiten mehrere zusammen die nicht chemisch miteinander verbunden sind eng aneinandergelagert sind. Das Hämoglobin beispielsweise besteht aus vier Proteinmolekülen. Falls eine räumliche Anordnung mehrerer Moleküle zu einer funktionellen Einheit besteht wird diese als Quartärstruktur bezeichnet.

Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:

  • die globulären Proteine deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- birnenförmig aussieht und die meist in Wasser Salzlösungen gut löslich sind (Beispiel: das Protein Eiklars Ov- Albumin genannt)
  • die fibrillären Proteine die eine fadenförmige oder faserige Struktur meist unlöslich sind und zu den Stütz- Gerüstsubstanzen gehören (Beispiel: die Keratine in den Haaren und Fingernägeln).

Denaturierung

Durch chemische Substanzen (z.B. Säuren Salze ) oder hohe oder tiefe Temperaturen können Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch Quartärstruktur ändern ohne dass sich jedoch die der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist meistens irreversibel d.h. der räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes dafür ist das Eiweiß im Hühnerei das Kochen fest wird weil sich der räumliche der Proteinmoleküle geändert hat und bei dem ursprüngliche flüssige Zustand nicht mehr hergestellt werden

Durch die Denaturierung ändern sich die und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Das ist der Grund warum extrem hohes Fieber lebensgefährlich ist: Durch die hohe Temperatur Proteine denaturiert die im denaturierten Zustand nicht in der Lage sind ihre Aufgaben im zu erfüllen.

Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone .

Siehe auch: Aminosäure; Glykoproteine ; Eiweißsynthese ; Enzym ; Gluten ; Metalloenzym ; Metalloprotein ; Peptid ; Peptidbindung ; Polypeptid ; Phenylketonurie ; Xantoproteinreaktion

Weblinks



Bücher zum Thema Protein

Dieser Artikel von Wikipedia unterliegt der GNU FDL.

ImpressumLesezeichen setzenSeite versendenSeite drucken

HTML-Code zum Verweis auf diese Seite:
<a href="http://www.uni-protokolle.de/Lexikon/Protein.html">Protein </a>