Ein Biomolekül als Lichtschalter

22.09.2005 - (idw) Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Forscher des Göttinger Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie haben molekularen Mechanismus eines schaltbaren fluoreszierenden Proteins aufgeklärt Schaltbare fluoreszierende Proteine, die sich reversibel zwischen einem 'Ein'- und einem 'Aus'-Zustand hin und herschalten lassen, sind erst seit wenigen Jahren bekannt, versprechen aber bereits eine Vielzahl neuartiger Anwendungen von der Zellbiologie bis hin zu Datenspeicherung. In einem Kooperationsprojekt haben Göttinger Zellbiologen, Röntgenkristallografen, Photobiophysiker und Computer-Biophysiker jetzt den molekularen Mechanismus entschlüsselt, mit dem ein fluoreszierendes Protein geschaltet wird (PNAS, 13. September 2005). Dieses Wissen könnte unter anderem für die optische Datenspeicherung in Proteinkristallen von Bedeutung sein.
Weitere Informationen: http://www.mpg.de/bilderBerichteDokumente/dokumentation/pressemitteilungen/2005/pressemitteilung20050921/

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