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TU Darmstadt in "Science": Manche mögen es heiß und sauer

17.02.2006 - (idw) Technische Universität Darmstadt

Manche mögen es heiß und sauer
Biologen der TU Darmstadt in "Science" über den Schwefelstoffwechsel

Sie lieben Wärme und ernähren sich äußerst genügsam - von Schwefel, Sauerstoff, Kohlendioxid, ein paar Mineralien und Spurenelementen. Forscher der TU Darmstadt haben mit portugiesischen Kollegen neue Facetten der überaus nützlichen Archaea (auch als Archaebakterien bekannt) der Art Acidianus ambivalens erschlossen. Ihre Ergebnisse sind in der neuesten Ausgabe der Zeitschrift "Science" beschrieben.

Schwefel gehört zu den wichtigen Bausteinen von Biomolekülen. Außerdem können viele Mikroorganismen aus der Umsetzung von Schwefel die Energie gewinnen, die sie zum Wachstum benötigen. Sie haben somit einen erheblichen Anteil am weltweiten bio-geochemischen Schwefelkreislauf. Schwefel ist auch ein wichtiger Bestandteil der Gase, aus denen heiße vulkanische Quellen geheizt werden. Die Schwefeloxidation durch die Mikroorganismen führt zur Bildung großer Mengen an Schwefelsäure - bei Temperaturen von 80 bis 100?C. Unter diesen Bedingungen fühlen sich auch die von den Biologen Tim Urich und Arnulf Kletzin vom Institut für Mikrobiologie und Genetik der TU Darmstadt untersuchten Objekte am wohlsten.

Die Forscher befassten sich mit der Frage, wie die Schwefeloxidation von Acidianus ambivalens auf der Ebene der Moleküle funktioniert, welche Enzyme beteiligt sind und welche Form und Gestalt sie haben: Der Weg der Schwefeloxidation zu Schwefelsäure erfolgt in mehreren Schritten. Ein sehr großes Enzym, genannt Schwefeloxygenase/-Reduktase (SOR), produziert in einer sauerstoffabhängigen Reaktion die Zwischenprodukte schwefelige Säure und Schwefelwasserstoff aus Schwefel. Die dreidimensionale Struktur des Enzyms konnten die Wissenschaftler jetzt aufklären. Die SOR ist aus 24 Kopien derselben Untereinheit aufgebaut, die zusammen eine große und ästhetisch ansprechende Hohlkugel mit einem Durchmesser von 15 nm bilden. Das Innere der Kugel stellt ein einen kleinen, von dem Zellinneren abgeschotteten Reaktionsraum dar, in dem vermutlich andere Bedingungen als außerhalb herrschen. Der Schwefel muss in dass Innere der Hohlkugel gelangen, und von dort aus in kleinere Hohlräume der einzelnen Untereinheiten, den aktiven Zentren des Enzyms, wo die Reaktion stattfindet. Hier befindet sich jeweils ein Eisenatom und Cysteinpersulfid, eine wiederum modifizierte Aminosäure, die ein zusätzliches Schwefelatom enthält. Beides ist zwingend notwendig für ein Funktionieren des Enzyms.

Schwefeloxidation kommt nicht nur unter den genannten Bedingungen vor, sondern überall dort, wo schwefelhaltige Erze oder Abraumhalden von Bergwerken mit Wasser in Kontakt kommen. Dies ist Problem und Chance zugleich. Ein Problem, da solche sauren Sickerwässer mit hohen, möglicherweise giftigen Schwermetallgehalten eine ökologische Gefahr sind. Eine Chance, weil man metallhaltige Abwässer mikrobiell auslaugen und so Metalle selbst aus Abräumen mit niedrigem Erzgehalt gewinnen kann. Thermophile Mikroorganismen ähnlich A. ambivalens werden z.B. bei der Laugung von Kupfer aus Chalcopyriterzen (CuFeS2) eingesetzt. Die Versuche sollen auch zur Aufklärung dieser Laugungsprozesse beitragen.

Zu den Autoren:
Tim Urich, Jahrgang 1974, studierte in Darmstadt Biologie. Die Veröffentlichung in "Science" ist Teil seiner Doktorarbeit, die er 2005 erfolgreich "mit Auszeichnung" abschloss. Während seiner Arbeit forschte er zehn Monate in Portugal mit Partnern am Instituto de Tecnologia Química e Biológica in Oeiras (20 km westlich von Lissabon), um die Strukturaufklärung von Proteinen zu erlernen und durchzuführen.

Arnulf Kletzin, Jahrgang 1960, studierte in Göttingen und Kiel Biologie, promovierte in München bzw. Martinsried am Max-Planck Institut für Biochemie in der AG von Prof. Wolfram Zillig, einem der Pioniere der Archaea-Forschung, Nach einer Postdoc-Zeit in Athens (Georgia, USA) kam er vor zehn Jahren nach Darmstadt. Er erforscht mit einer Arbeitsgruppe den Schwefelstoffwechsel.

feu 17.2. 2006, PM 30-2006
Weitere Informationen: http://biosun.bio.tu-darmstadt.de/kletzin/Kletzin.html
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