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Bester Master der RUB-Biochemie: Wie das Ras-Protein unter natürlichen Bedingungen funktioniert

01.12.2006 - (idw) Ruhr-Universität Bochum

Das Ras-Protein ist der molekulare Schalter des Zellwachstums: Ist er defekt, können Zellen unkontrolliert wachsen. In ca. 30 Prozent aller menschlichen Tumore ist das Ras mutiert. Wie das Protein in Lösung funktioniert, ist weitestgehend erforscht. Wichtig ist aber, wie es unter natürlichen Bedingungen, d.h. über Ankerverbindungen angekoppelt an die Zellmembran, mit anderen Proteinen wechselwirkt. Diese Prozesse hat Daniel Filchtinski, M. Sc., in der Arbeitsgruppe Protein-Interaktion (Prof. Dr. Christian Herrmann, Abteilung Physikalische Chemie I) experimentell untersucht. Für seine Arbeit - eine der ersten im neuen Bachelor-Master-Studiengang Biochemie der RUB - wurde er mit dem Masterpreis 2006 der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie ausgezeichnet. Bochum, 01.12.2006
Nr. 409

Wie das Ras-Protein unter natürlichen Bedingungen funktioniert
Künstliche Zellmembran ermöglicht Experimente
Preis für die beste Master-Arbeit der RUB-Biochemie

Das Ras-Protein ist der molekulare Schalter des Zellwachstums: Ist er defekt, können Zellen unkontrolliert wachsen. In ca. 30 Prozent aller menschlichen Tumore ist das Ras mutiert. Wie das Protein in Lösung funktioniert, ist weitestgehend erforscht. Wichtig ist aber, wie es unter natürlichen Bedingungen, d.h. über Ankerverbindungen angekoppelt an die Zellmembran, mit anderen Proteinen wechselwirkt. Diese Prozesse hat Daniel Filchtinski, M. Sc., in der Arbeitsgruppe Protein-Interaktion (Prof. Dr. Christian Herrmann, Abteilung Physikalische Chemie I) experimentell untersucht. Für seine Arbeit - eine der ersten im neuen Bachelor-Master-Studiengang Biochemie der RUB - wurde er mit dem Masterpreis 2006 der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie ausgezeichnet.

Anker hält das Protein fest

Das Protein Ras (von Ratten Sarkoma Virus) wird in Zellen durch hydrophobe Anker wie Farnesyl- oder Palmitoylreste an der Zellmembran gebunden. Im aktiven Zustand kann das Protein mit sog. Effektorproteinen wechselwirken, die Prozesse wie Zellwachstum und -differenzierung in Gang setzen. Zwar ist die Ras-Effektor-Wechselwirkung in Lösung sehr gut erforscht. Aber man weiß wenig darüber, was passiert, wenn Ras wie in den Zellen an eine Membran gebunden ist.

Winzige Partikel mit künstlicher Membran beschichtet

Um das zu erforschen, stellte Daniel Filchtinski zunächst das mit dem hydrophoben Anker versehene Protein her (Kooperation mit Dr. Bercker von Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund). Um die Ras-Effektor-Wechselwirkung studieren zu können, brauchte er künstliche Membranen. Dazu brachte er Lipidschichten auf 200 nm kleine Silica-Partikel auf. An diese "lipidierten" Nanopartikel wurde das mit dem hydrophoben Anker versehene Ras gebunden. Abschließend hat er durch verschiedene, Fluoreszenz-gestützte Techniken die Interaktion zwischen Effektoren und auf den Membranpartikeln verankertem Ras quantitativ charakterisiert. Die Methode bietet die Möglichkeit, die Protein-Wechselwirkung an den Membranen zu verstehen, vor allem bei Ras, das eine wichtige Rolle bei der Krebsentstehung spielt. "Damit hat Daniel Filchtinski nicht nur erste, interessante Daten zur Ras-Interaktion in seiner natürlichen Membran-Umgebung erhalten, sondern er hat ein System etabliert, das weitergehende Untersuchungen zu Protein-Wechselwirkungen an Membranen erlaubt - ein sehr aktuelles Forschungsthema", sagte Prof. Dr. Rolf Heumann in seiner Laudatio für den Preisträger.

Promotion begonnen

Daniel Filchtinski, der schon vor seinem Abschluss einen viermonatigen Forschungsaufenthalt am Weizmann Institute of Science in Israel absolviert hat, um dort theoretische Methoden und Computerprogramme zur Berechnung von Protein-Wechselwirkungen zu erlernen, wird sich seinem Thema auch weiterhin widmen: Seit Anfang November arbeitet er an seiner Promotion. Weitere Projekte umfassen die grundlegenden Fragen nach der Protein-Interaktion von Ras und wie sie reguliert werden kann, um die zur Krebsentstehung führenden Mutationen ausgleichen zu können.


Weitere Informationen

Daniel Filchtinski, M.Sc., Arbeitsgruppe Protein-Interaktion, Tel.: 0234/32-24109, Fax: 0234/32-14785, E-Mail: Fildan@web.de

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