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Neue Einblicke in die molekularen Grundlagen des Lebens

16.01.2008 - (idw) Helmholtz Zentrum München - Deutsches Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt

Fachtagung des Bayerischen NMR-Zentrums zu Perspektiven der Biomolekularen Kernspinresonanzspektroskopie Die Bestimmung der Raumstruktur von Biomolekülen stand im Zentrum des Symposiums "Perspektiven der Biomolekularen Kernspinresonanzspektroskopie" des Bayerischen NMR-Zentrums (BNMRZ), das am 16. Januar auf dem Forschungscampus Garching stattfand. Führende Wissenschaftler aus dem In- und Ausland berichteten über neue Entwicklungen der Kernspinresonanzspektroskopie (NMR).

Die NMR-Spektroskopie ist eine der wichtigsten Methoden zur Strukturaufklärung biologischer Moleküle. Sie liefert insbesondere Information über die Dynamik von Proteinen und Nukleinsäuren, die wesentlich zur biologischen Funktion beiträgt. "Wir konnten die Perspektiven diskutieren, die moderne hoch-auflösende NMR-Spektroskopie-Verfahren für die Untersuchung großer Biomoleküle bieten und wir konnten darstellen, wie man die aktuellen Herausforderungen der biomedizinischen Forschung angehen kann", erklärt Professor Michael Sattler. Sattler leitet das Institut für Strukturbiologie am Helmholtz Zentrum München und ist Inhaber des Lehrstuhls für Biomolekulare NMR-Spektroskopie der TU München (TUM). Gemeinsam mit Prof. Steffen Glaser (TUM) und Prof. Horst Kessler (TUM) war Sattler als Geschäftsführer des BNMRZ Gastgeber der Veranstaltung.

Mit Hilfe der biomolekularen NMR-Spektroskopie (Magnetische Kernspinresonanz) lassen sich Raumstruktur und molekulare Beweglichkeit von Biomakromolekülen, wie Proteinen oder Nukleinsäuren (DNA, RNA) beschreiben. Wechselwirkungen dieser Biomoleküle steuern fundamentale biologische Prozesse, z.B. die Interpretation des genetischen Codes und die Signalweiterleitung in der Zelle. Das Verständnis der Struktur und Dynamik von Biomakromolekülen ist wichtig, um die molekularen Grundlagen des Lebens zu verstehen. Aber auch Veränderungen und Fehlsteuerungen, die zu Krankheiten führen, können durch Strukturanalysen erkannt werden.

Die NMR-Spektroskopie ist neben der Röntgenkristallographie die einzige Methode, mit der die Raumstruktur von Biomolekülen mit atomarer Auflösung erfasst werden kann. Ein Charakteristikum und Alleinstellungsmerkmal der NMR-Spektroskopie ist, dass sie die konformationelle/interne Beweglichkeit von Biomolekülen in Lösung beschreiben kann, die Voraussetzung für die biologische Funktion dieser Moleküle ist. In der pharmazeutischen Forschung spielt die NMR-Spektroskopie eine bedeutende Rolle bei der Identifizierung und Optimierung neuer Wirkstoffe.

Das BNMRZ wurde 2001 gegründet, um eine dem neuesten Stand der Technik entsprechende NMR-Einrichtung zu etablieren, die für die Untersuchung biologischer Makromoleküle geeignet ist. 2007 folgte die Einrichtung des neuen Instituts für Strukturbiologie des Helmholtz Zentrums München, das mit dem im selben Jahr eingerichteten Lehrstuhl für biomolekulare NMR-Spektroskopie der TU München assoziiert ist.

Helmholtz Zentrum München - Deutsches Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt (GmbH), Kommunikation, Ingolstädter Landstraße 1 85764 Neuherberg, Tel.: 089-3187-2460. Email presse@helmholtz-muenchen.de

Neuherberg, 16. Januar 2007
Weitere Informationen: http://www.helmholtz-muenchen.de/presse/pressemitteilungen/pressemitteilungen-2008/pressemitteilung-2008-detail/article/748/9/index.html
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