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Wie die Sinnesorgane von Bakterien funktionieren

12.01.2009 - (idw) Johannes Gutenberg-Universität Mainz

Bakterien verfügen über vielfältige Mechanismen zur Wahrnehmung von Umweltreizen - Publikation in Nature Structural & Molecular Biology (Mainz, 12. Januar 2009, lei) Bakterien kommen nahezu überall auf der Erde vor und existieren unter den unterschiedlichsten Bedingungen. Damit die mikroskopisch kleinen Lebewesen in ihrer Umwelt überleben können, müssen sie Änderungen schnell erkennen und darauf reagieren. Wie Bakterien Informationen über ihre Außenwelt durch die Zellmembran in die Zelle leiten, untersuchen Wissenschaftler an der Johannes Gutenberg-Universität Mainz. "Die große Frage ist, wie das Signal über die Zellmembran kommt", teilt Univ.-Prof. Dr. Gottfried Unden vom Institut für Mikrobiologie und Weinforschung dazu mit. Seine Arbeitsgruppe zeigte in Kooperation mit dem Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen, dass strukturelle Änderungen des membranständigen Sensors eine wichtige Rolle beim Signaltransfer spielen.

Einige Bakterien besitzen über 100 verschiedene Sensoren, um ihre Außenwelt wahrzunehmen. Die Sensoren stellen beispielsweise fest, ob außerhalb der Zelle Nährstoffe oder Sauerstoff vorliegen oder wie die Temperatur- und Lichtverhältnisse sind. Sie sitzen meist in der Zellmembran, der Grenzschicht der Bakterien zur Umwelt, und übermitteln das Signal ins Innere der Zelle. Wie das funktioniert, kann nun dank neuer Sensorpräparate und Methoden festgestellt werden. Die Mainzer Wissenschaftler haben dazu einen Sensor, der einen wichtigen Bakterien-Nährstoff erkennt, so verändert, dass er mit neuen spektroskopischen Methoden untersucht werden konnte. "Dabei ist zum ersten Mal die Festkörper-Kernspinresonanz-Spektroskopie eingesetzt worden, um große Proteine in der Membran zu untersuchen", erklärte Unden. In Verbindung mit der Funktionsanalyse zeigt die Strukturanalyse der Göttinger Biophysiker um Prof. Marc Baldus wichtige Details der Signalübertragung: Ein Reizmolekül, in diesem Fall Carbonsäure, bindet in einem Bereich des Sensors, der aus der Zelle herausragt. Dadurch scheint sich die geordnete Struktur des Sensors im Inneren der Zelle aufzulösen, die im reizlosen Zustand vorliegt. Diese Plastizität scheint die Grundlage für die nun folgende Aktivierung der enzymatische Reaktionskette zu sein, die in der Zelle abläuft und schließlich zu der Zellantwort - etwa der Synthese neuer Enzyme oder Ausprägung von Schutzmechanismen - führt.

Außer den neuen Erkenntnissen zur Signalübertragung, die in Nature Structural and Molecular Biology publiziert wurden, haben die Mainzer Mikrobiologen eine neue, ungewöhnliche Art der Signalerkennung durch den gleichen Sensor mit der Bezeichnung DcuS entdeckt und im Journal of Biological Chemistry vorgestellt. Bakterien reagieren demnach auf die Situation außerhalb der Zelle, registrieren aber zudem, was im Zellinnern abläuft. So erkennt nicht nur der Sensor selbst den Reiz. Zusätzlich stellt das Transportsystem, welches das Substrat in die Zelle aufnimmt, einen zweiten Reizeingang dar. Wird das Substrat, die Carbonsäure, aufgenommen, dann teilt der Transporter dies dem Sensor mit. "Wir konnten den Bereich des Transporters identifizieren, der die Funktion des Sensors steuert", so Unden. "Dabei ist der Transporter für die Funktion des Sensors enorm wichtig, denn ohne den Transporter funktioniert der Sensor nicht und befindet sich immer in einem aktiven Zustand." Der Mainzer Wissenschaftler vermutet, dass diese funktionsabhängige Messung der Stoffwechsel- und Transportaktivität für die Zelle oft wichtiger ist als eine reine Messung der Konzentration.

Originalveröffentlichungen:
Manuel Etzkorn, Holger Kneuper, Pia Dünnwald, Vinesh Vijayan, Jens Krämer, Christian Griesinger, Stefan Becker, Gottfried Unden, Marc Baldus
Plasticity of PAS domain and potential role for signal transduction in the membrane-embedded histidine kinase DcuS.
Nature Structural & Molecular Biology, Volume 15, 1031-1039, October 2008 (Selected as "Article of the month")

Alexandra Kleefeld, Bianca Ackermann, Julia Bauer, Jens Krämer, Gottfried Unden
The fumarate/succinate antiporter DcuB of Escherichia coli is a bifunctional protein with sites for regulation of DcuS dependent gene expression.
Journal of Biological Chemistry, Volume 284, 265-275, January 2009

Kontakt und Informationen:
Univ.-Prof. Dr. Gottfried Unden
Institut für Mikrobiologie und Weinforschung

Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Tel. 06131 39-23550
Fax 06131 39-22695
E-Mail: unden@uni-mainz.de
Weitere Informationen: http://www.uni-mainz.de/FB/Biologie/Mikrobiologie/index.html http://www.nature.com/nsmb/journal/v15/n10/full/nsmb.1493.html http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/M807856200v1
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