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Mustergültiger Pendelverkehr - Zellen bei der Selbstvermessung

08.06.2012 - (idw) Ludwig-Maximilians-Universität München

Teilt sich eine Zelle, verdoppelt sie ihre Bestandteile und schnürt sich dann in der Mitte ein. Ein neues Modell erklärt, wie Bakterien mit Hilfe selbst organisierender Proteine ihre eigene Form "spüren" und damit ihre eigene Mitte finden. Bestimmte Eiweiße in Bakterien, sogenannte Min-Proteine, verhindern die Zusammenschnürung der Zellwand. Sie pendeln in der Zelle hin und her und verteilen sich so, dass nur in der Zellmitte eine Teilung möglich ist. Der LMU-Physiker Professor Erwin Frey und sein Mitarbeiter Jacob Halatek präsentieren nun ein Modell, das zeigt, welche Mechanismen die Proteinverteilung festlegen. Damit lassen sich die Mechanismen dieser Mittenfindung weiter entschlüsseln.

Die abwechselnde Bindung an die und Ablösung von der Zellmembran lässt die Proteine pendeln. Das Protein MinD bindet dabei an die Zellmembran und fängt weiteres MinD sowie MinE ein. Hat sich zu viel MinE angesammelt, lösen sich beide Proteine und MinD diffundiert an einen Ort mit geringerer MinE-Konzentration. "Die Geometrie der Zelle bestimmt dabei die Muster der bevorzugten Aufenthaltsorte der Proteine", sagt Frey. "In stabförmigen Zellen bilden sich Streifenmuster, in runden Zellen dagegen im Kreis laufende Wellen."

Muster-gültige Geometrie

Das neue Modell reproduziert erstmals die experimentell beobachteten Muster auch für verschiedene Bedingungen, beispielsweise unterschiedliche Umgebungstemperaturen. Es zeigt, dass alleine die Zellgeometrie und nicht etwa der Konzentrationsunterschied oder die Stärke der Membranbindung bestimmt, welche Art von Muster sich bildet. Die Wissenschaftler, die hier nun den Mechanismus bestimmt haben, der die Auffindung der Zellmitte optimiert, sprechen von einem kanalisierten Teilchentransfer.

Erstmals ist es damit möglich, diesen Prozess systematisch für verschiedene Parameter der Diffusion und der Membranbindung zu untersuchen. Zudem können nun die räumlichen und zeitlichen Muster der Proteinverteilung für unterschiedliche Zellgeometrien schnell vorhergesagt werden. Dies könnte Anwendungen in artifiziellen Membransystemen und synthetischen Zellmodulen ermöglichen. Die Arbeit wurde im Rahmen des Exzellenzclusters Nanosystems Initiative Munich gefördert. (cr/suwe)

Publikation:
A highly canalized MinD transfer and MinE sequestration explain the origin of robust MinCDE-protein dynamics; Jacob Halatek und Erwin Frey; Cell 07. Juni 2012

Ansprechpartner:
Prof. Dr. Erwin Frey
Institut für statistische und biologische Physik
E-Mail: frey@lmu.de
Web:http://www.theorie.physik.uni-muenchen.de/lsfrey/group_frey/index.html jQuery(document).ready(function($) { $("fb_share").attr("share_url") = encodeURIComponent(window.location); });

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