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Neues Großgerät im Proteincenter der RUB: Raumstruktur der Proteine erforschen

19.05.2004 - (idw) Ruhr-Universität Bochum

Der Lehrstuhl für Biophysik der RUB hat ein Röntgendiffraktometer in Betrieb genommen, mit dem Forscher Eiweißmoleküle in atomarer Auflösung abbilden und so Kenntnisse über ihre räumliche Struktur gewinnen können. Das aufwändige Messinstrument kostet 500.000 Euro und wurde aus Mitteln des Landes NRW und des Bundes finanziert. Es ist ein Meilenstein in der Proteinforschung an der Ruhr-Universität, da Bochumer Forscher solche Messungen bisher nur in Kooperation mit anderen Instituten machen konnten.


Das Röntgendiffraktometer
Dr. Eckhard Hofmann (vorne links) und Prof. Klaus Gerwert (2. v. r.) mit Studierenden an dem neuen Gerät Bochum, 18.05.2004
Nr. 161


Raumstruktur der Proteine erforschen
Neues Großgerät im Proteincenter der RUB
Röntgendiffraktometer: Messungen mit atomarer Auflösung


Proteine sind die Schlüsselmoleküle in biologischen Prozessen. Einen entscheidenden Schritt auf dem Weg, ihre Funktion aufzuklären, hat das Proteincenter der Ruhr-Universität Bochum gemacht: Juniorprofessor Dr. Eckhard Hofmann hat am Lehrstuhl für Biophysik (Leiter: Prof. Dr. Klaus Gerwert, Fakultät für Biologie) ein Röntgendiffraktometer in Betrieb genommen, mit dem Forscher Eiweißmoleküle in atomarer Auflösung abbilden und so Kenntnisse über ihre räumliche Struktur gewinnen können. Das aufwändige Messinstrument kostet 500.000 Euro und wurde aus Mitteln des Landes NRW und des Bundes finanziert. Es ist ein Meilenstein in der Proteinforschung an der Ruhr-Universität, da Bochumer Forscher solche Messungen bisher nur in Kooperation mit anderen Instituten machen konnten.

Dreidimensionale Strukturen aufklären

Die Röntgenstrukturanalyse von Proteinkristallen hat sich als die wichtigste Methode etabliert, um die Raumstruktur eines Proteins zu untersuchen. Damit können Forscher den räumlichen Aufbau von Proteinen bis auf zwei Milliardstel Zentimeter genau bestimmen - mithilfe der Röntgenstrahlung erhalten sie Informationen über die innere Ordnung der Kristalle. Die Messungen werden nicht nur im Labor, sondern auch an Großforschungseinrichtungen in Berlin, Hamburg und Grenoble ausgeführt. Am Computer erstellen die Wissenschaftler anschließend aus den gewonnenen Messdaten ein dreidimensionales Modell des Proteins.

Studierende experimentieren

In der Lehre verbessert das neue Diffraktometer die Ausbildung der Studierenden mehrerer Fachrichtungen, wobei das selbstständige Experimentieren im Vordergrund steht. Studierende eignen sich während ihrer praktischen Arbeiten Kompetenzen an, die in Lifescience- und Biotechnologieunternehmen stark gefragt sind. Der Lehrstuhl für Biophysik hat daher die Röntgenstrukturanalyse in den so genannten G-Block integriert, ein Grundpraktikum für Studierende der Biologie. Darüber hinaus werden Versuche am Röntgendiffraktometer auch für Studierende der Biochemie angeboten.

Fachübergreifender Service

Das neue Gerät ist zudem Teil der Serviceeinheit des Proteincenters, es steht somit Forschern fachübergreifend zur Verfügung. An der RUB fehlte bislang die Möglichkeit, Proteine mit der Röntgendiffraktometrie zu untersuchen. Dabei gibt es reges Interesse quer durch die Naturwissenschaften und die Medizin. Vor allem bei der Strukturaufklärung von Membranproteinen - ein noch wenig beackertes Gebiet, weil Membranproteine schwierig zu handhaben sind - ist eine enge Zusammenarbeit mit Fachleuten vor Ort notwendig. Die Röntgenstrukturanalyse im Proteincenter soll eine zentrale Anlaufstelle innerhalb der RUB sein: Angesprochen sind vor allem Mitglieder der Fakultäten Biologie, Chemie und Medizin, die ihre Projekte in Richtung Strukturbiologie erweitern wollen.

Stärkere Vernetzung

Die Bedeutung des Proteincenters als integrativer Faktor innerhalb von Sonderforschungsbereichen an der RUB hat die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) im vergangenen Herbst bei der Begutachtung des SFB 480 besonders hervorgehoben. Im Proteincenter laufen viele Fäden aus der Proteinforschung an der RUB zusammen, es bündelt einen großen Teil der Aktivitäten und vernetzt beteiligte Arbeitsgruppen. Die Röntgenstrukturanalyse spielt dabei eine zentrale Rolle, weil sie automatisch zu einer stärkeren Vernetzung der Teilprojekte beiträgt - etwa bei der Neuaufnahme von Dr. Eckhard Hofmann in den SFB 480 "Molekulare Biologie komplexer Leistungen von botanischen Systemen".

Weitere Informationen

Dr. Eckhard Hofmann, AG Proteinkristallographie, Lehrstuhl für Biophysik, ND 04/316, Tel. 0234/32-24463, E-Mail: eckhard.hofmann@proteincenter.de

Dr. Nikolaus Bourdos, Proteincenter, ND 04/351, Tel. 0234/32-25604, E-Mail: bourdos@proteincenter.de

Prof. Dr. Klaus Gerwert, Lehrstuhl für Biophysik, ND 04/596, Tel. 0234/32-24461, E-Mail: gerwert@proteincenter.de

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