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Zielstruktur für maßgeschneiderte Fungizide

09.08.2002 - (idw) Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Frankfurter Max-Planck-Wissenschaftler enthüllen molekulare Architektur und Wirkungsweise einer für Pilze und Hefen typischen Protonenpumpe


Homologie-Modell der Protonenpumpe (farbiges Band) nach Einpassen in die elektronenmikroskopisch bestimmte Dichtekarte (blaues Netz). Bild: Max-Planck-Institut für Biophysik
Schema des Protonen-Pumpzyklus. In der kristallisierten Form (links oben) bindet die regulatorische Einheit (R) an den Hauptteil des Proteins, wodurch die Pumpe inaktiviert wird. N, P, A und M bezeichnen die vier Hauptsegmente des Pumpe. Proteine, die Ionen und andere Stoffe durch die Außenmembran der Zelle transportieren, gehören zur Grundausstattung aller Organismen. Durch Vergleich mit der Struktur einer Kalzium-Pumpe haben Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt die Struktur und den Regulationsmechanismus der Protonenpumpe in einer Hefe aufgeklärt Science Express, 8. August 2002. Der Regulationsmechanismus bildet einen potentiellen Angriffspunkt für neue Fungizide.
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