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Bewegungsmelder für Einzelmoleküle

07.10.2002 - (idw) Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Göttinger Max-Planck-Wissenschaftler präsentieren hochsensitiven Protein-Test mit Anwendungspotential in der biomedizinischen Forschung und Wirkstoffentwicklung

Einzelne Moleküle sichtbar zu machen ist heute keine Utopie mehr. Optische Verfahren auf Basis der Fluoreszenzspektroskopie erlauben es bereits, Dynamik und Wechselwirkungen winzigster Substanzmengen in Lösung, aber auch in lebenden Zellen zu untersuchen. Wissenschaftlern um Petra Schwille am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen ist es jetzt gelungen, eine derartige Methode so zu verfeinern, dass bereits geringste Mengen von Biomolekülen, in diesem speziellen Fall Enzyme, auf ihre funktionalen Eigenschaften analysiert werden können (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, PNAS, 17. Dezember 2002). Damit ist der Wunsch vieler Forscher, die Interaktionen einzelner Moleküle in lebenden Zellen direkt beobachten zu können, in greifbare Nähe gerückt.
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