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Kein Stau am Golgi-Apparat

14.02.2005 - (idw) Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Biochemiker des Max-Planck-Instituts für molekulare Physiologie in Dortmund zeichnen erstmals die Wanderwege von Ras-Proteinen in lebenden Zellen nach Ras-Proteine, molekulare Schalter, die bei der Zellteilung und Tumorentstehung beim Menschen eine wichtige Rolle spielen, werden in menschlichen Zellen durch schnelle Transportprozesse zwischen dem Golgi-Apparat und der Zellmembran hin und her befördert. Verantwortlich hierfür ist die reversible Modifizierung dieser Proteine durch lipophile (fettliebende) Gruppen. Das haben jetzt Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für molekulare Physiologie in Dortmund unter der Leitung von Prof. Alfred Wittinghofer in Zusammenarbeit mit einer Arbeitsgruppe um Dr. Philippe Bastiaens vom European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg nachgewiesen. Bisher ging man davon aus, dass Ras-Proteine nur in einer Richtung vom Golgi-Apparat zur äußeren Zellmembran transportiert werden und dort verbleiben. Für ihre Entdeckung haben die Zellbiologen ein neues Prinzip zur Lokalisierung von Proteinen in verschiedenen Membranen der Zelle entwickelt. Die Forscher brachten in einem interdisziplinären Ansatz chemisch-biochemisch-biophysikalische-zellbiologische Methoden und Erfahrungen zusammen, um der lang diskutierten Frage der Lokalisation von Ras-Proteinen in Zellen auf die Spur zu kommen (Science Express, 10. Februar 2005).
Weitere Informationen: http://www.mpg.de/bilderBerichteDokumente/dokumentation/pressemitteilungen/2005/pressemitteilung200502141/

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