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Keratin
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BenjaminC
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Anmeldungsdatum: 13.07.2005
Beiträge: 148
Wohnort: Markranstädt

BeitragVerfasst am: 29 Nov 2005 - 19:40:30    Titel: Keratin

Könnt ihr mir bitte Eigenschaften und Struktur von Keratin liefern, womöglich auch Reaktionsverhalten z. B. mit Wasser.
wurzel
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Anmeldungsdatum: 22.05.2005
Beiträge: 36

BeitragVerfasst am: 01 Dez 2005 - 18:00:59    Titel:

Keratine

Von griech.: keras = Horn abgeleitete Bez. für Struktur-Proteine (Skleroproteine, Gerüst-Eiweiße), die als eine Reihe verschiedener a-K. (MG. 40000–70000) in Epithel(Oberflächen)- u. speziell Epidermis(Oberhaut)-Zellen (Keratinocyten) als Bestandteile des Cytoskeletts die sog. intermediären Filamente (IF) ausbilden u. die (daraus hervorgehenden) Hornsubstanzen der Haut u. Hautanhangsgebilde (Haare, Schuppen, Schildpatt, Wolle, Federn; Nägel, Klauen, Hufe, Krallen; Hörner, Gehörn, Geweih; Vogelschnäbel usw.) ausmachen. Bei übermäßiger K.-Bldg., z.B. in Hühneraugen, Schwielen u. Warzen spricht man von Hyperkeratose. Zu den b-K. rechnet man z.B. das Seiden-Fibroin (MG. 365000).

Biol. Funktion: Die K. zählen neben den Kollagenen zur großen Gruppe der Skleroproteine, die neben den Mineralstoffen im Organismus eine wichtige Stützfunktion übernehmen. Als Bestandteile des Cytoskeletts verleihen sie der Zelle Formbeständigkeit. Da sich K.-Fibrillen auch Zell-übergreifend durch Desmosomen hindurch ausdehnen, sorgen sie mit für den Zusammenhalt der Zellen im Gewebeverband. Die K.-Schicht der Haut sowie ihre keratinösen Anhangsgebilde entstehen in einem Keratinisierung genannten, durch Retinoide beeinflußten Differenzierungs-Prozeß der Oberhautzellen, deren jede Schicht ein verschiedenes Repertoire an K. synthetisiert, u. die schließlich – durch den von innen nach außen gerichteten Wachstums-Schub in der äußersten Schicht angelangt – unter Dehydratisierung u. Verlust der Zellorganellen absterben.

Eig.: Den K. gemeinsam ist eine hohe mechan. u. chem. Beständigkeit. Sie sind in Wasser u. verd. Säuren unlösl., widerstehen auch den Eiweiß-spaltenden Enzymen (Proteasen) u. haben daher keinen Nährwert. Lediglich die Larve der Kleidermotte hat im Magen ein reduzierendes Enzym-Syst., das bei alkal. Reaktion die K. der Wolle verdaut, u. auch der Pilz Tritirachium album ist durch seine Endopeptidase (Proteinase K) befähigt, auf Wolle od. Hornspänen zu wachsen. In Alkalien sind die K. quellfähig; lösl. sind sie in Red.-Mitteln wie schwefeliger Säure, Sulfiten u. Hydrogensulfiten, in Schwefelwasserstoff bzw. Sulfiden (spielt beim Äschern in der Gerberei eine Rolle), in Thioglykolsäure usw. Diese Eig. ermöglicht nicht nur die Erweichung der Hornhaut durch sog. Keratolytika, sondern auch deren Nutzung zur Verformung des menschlichen Haars zu Dauerwellen od. zum Entkräuseln (s. Haarbehandlung).

Zusammensetzung: Alle K. zeichnen sich durch einen hohen L-Cystin-Anteil u. einen dadurch bedingten Schwefel-Gehalt aus, der zwischen ca. 2 u. 6% (in Ausnahmefällen bei 16%) liegt. Die strukturelle Funktion des L-Cystins ist im K. wie auch bei anderen Proteinen in der Ausbldg. von Disulfid-Brücken u. der damit verbundenen chem. u. mechan. Stabilisierung zu sehen. Andere Aminosäuren, die zum Aufbau der K. in größerem Umfang beitragen, sind z.B. L-Leucin, L-Serin, L-Arginin, L-Glutaminsäure, L-Asparaginsäure u. L-Prolin. Freie Thiol-Gruppen in K. lassen sich durch die Iodazid-Reaktion nachweisen.

Raumstruktur: In der durch Röntgenstrukturanalyse u. elektronenmikroskopische Untersuchung aufgeklärten Feinstruktur der K. unterscheidet man zwischen a- u. b-Keratinen:
a-Keratine: Die Grundeinheit der in den IF sowie in den Haaren, Nägeln usw. enthaltenen a-K. ist eine a-Helix (vgl. a. Proteine), in der sich alle 7 Pos. ähnliche Aminosäure-Sequenzen wiederholen. Während die ältere Literatur Hinweise auf 11-fach aneinandergelagerte Protofibrillen aus je 3 sich linksherum umeinander windenden Helices enthält, zeigen neuere Unters., daß jeweils 2 Helices eine Doppelhelix ausbilden, von denen sich wiederum je 2 aneinanderlagern. Diese tetrameren Protofilamente (48×3 nm) verbinden sich in gestaffelter Anordnung zum 8–10 nm starken IF, das wahrscheinlich 8 Protofilamente im Querschnitt aufweist. Man unterscheidet den sauren u. den neutral-basischen K.-Typ, die sich zu gleichen Teilen wechselseitig aneinanderlagern. In den Epidermis-Deriv. (Haaren usw.) sind die auch Mikrofibrillen genannten Filamente eingebettet in amorphe Protein-Substanz u. bilden die sog. Makrofibrillen. a-K. lassen sich in nassem Zustand recken, wobei die a-Struktur in die b-Struktur übergeht, die in diesem Fall jedoch aus parallelen Ketten gebildet wird (vgl. dagegen unten).

b-Keratine: Zu diesen gehört als bekanntester Vertreter das Seiden-Fibroin. Es besitzt eine b-Faltblatt-Struktur (s. Proteine) aus antiparallelen, d.h. gegenläufigen Peptid-Ketten, die durch häufige Wiederholung der Hexapeptid-Sequenz



gekennzeichnet ist. Auch Federn u. Schuppen bestehen aus b-Keratinen (MG. 20000–30000).
Kosmetik: Das K. des menschlichen Haars u. der Haut wird in verschiedener Weise durch die Meth. der Haarbehandlung u. -kosmetik beeinflußt. So spielt bei der Haardauerverformung, der Entfernung von Warzen u. Hühneraugen mit Hilfe von Keratolytika u. der Anw. von Depilatorien die Keratolyse eine Rolle, indem die dabei verwendeten Thioglykolsäure-Deriv. Cystin-Brücken spalten (vgl. das Schema bei Haarbehandlung, S. 1683). Bei der künstlichen Hautbräunung bilden sich durch Maillard-Reaktion des Dihydroxyacetons mit den Aminosäuren des K. die braunen Melanoide in der Hornschicht der Haut. Die bevorzugte Ablagerung von Arsen in Haut u. Haaren ist auf dessen Reaktion mit den freien Thiol-Gruppen des K. zurückzuführen. In haarkosmet. u. pharmazeut. Prod. werden als kationakt. Filmbildner u.a. Polyvinylpyrrolidone eingesetzt, die eine bes. Affinität zu K. besitzen u. daher adsorptiv an die Haaroberfläche binden.

Verw.: Aus K. (Hornsubstanz) werden z.B. Knöpfe, Schnallen, Kämme usw. angefertigt; die größte, indirekte Nutzung ist in der Verarbeitung von Wolle gegeben.
Lit.: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2. Aufl., S. 662–666, 968–970, New York: Garland 1989 ï Sawyer, The Molecular and Developmental Biology of Keratins (Current Topics in Developmental Biology, Bd. 22), Orlando: Academic Press 1987 ï Trends Genet. 4, 277–281 (1988).


E keratins
F kératines
I cheratine
S queratinas




Quelle: CD Römpp Chemie Lexikon – Version 1.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1995
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